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时间:2020-07-01 18:14  编辑:绿春建设局

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第一章: 蛋白质的结构与功能

1.蛋白质元素组成,利用何种元素可推算出其在样品中含量?

2.组成蛋白质的氨基酸基本分类,根据是什么?

3.蛋白质的一级结构与空间结构(二、三、四级,基元)概念,稳定力量。

4.α-螺旋和β-折叠的结构特征。

5.多肽链中氨基酸测定,主要分析方法。

6.蛋白质分子量测定基本方法有几种?

7.蛋白质变性及理化性质改变的特征

8.何谓蛋白质的等电点(pI)?在酸性或碱性环境中,某一pI的蛋白质带电荷会一样吗?会带何种电荷?

9.蛋白质亲水胶体特征及稳定因素。

10.蛋白质分离纯化基本依据?常用方法。

第二章: 核酸的结构与功能

1.单核苷酸组成成分及其各成分之间的连接方式:ATP、NAD、ANDP、FAD、cAMP 的组成和中文读法

2.DNA分子一级、二级、三级结构概念(注意原核与真核生物的相似与区别)

3.参与Pr生物合成的三种RNA(tRNA、rRNA、mRNA)细胞含量、分子大小、稳定性、构成或构型。

4.核酸的理化性质包含哪几个方面?

5.核酸变性、复性、杂交概念(注意在某一种情况下构型的变化)

6.DNA、RNA分离纯化的基本原则

7.核酸含量的测定方法有几种?方法的建立以何种核酸成分为基础的?

第三章: 酶

1.作为生物催化剂的特点

2.何谓酶的专一性?分几类?

3.酶分类的根据?分几类?命名分类?

4.全酶构成?各成分在酶促反应中作用?

5.金属离子在酶分子中作用?

6.B族Vit辅酶形式是什么?一般有何作用?

7.酶的活性中心及必需基团?

8.酶促反应影响因素有哪些?

9.最适pH,最适T,Km意义。

10.酶高效率的机制?

11.何谓酶的抑制作用?抑制剂分类?

12.竞争性抑制剂与非竞争抑制剂对酶的抑制作用方式各是怎样?对Km, Vmax影响如何?

13.从对酶作用考虑,有机磷中毒与重金属中毒机理及急救机理?

14.寡聚酶,同工酶,诱导酶。

15.酶的活性单位定义。

第四章: 糖代谢

1.糖的化学本质是什么?糖类在体内有何生理功能?

2.什么是糖酵解?有何生理意义?

3.何谓有氧氧化?有氧氧化主要分为几个阶段?有何生理意义?

4.何谓三羧酸循环?有何生理作用?

5.什么是磷酸戊糖途径?有何生理意义?

6.什么是糖异生?其生理意义是什么?

7.试述丙酮酸是如何异生成糖的?

8.糖原是如何合成和分解的?

9.试比较肝糖原与肌糖原的合成有何异同点?

10.食物中的淀粉是怎样被消化吸收的?又怎样转变成肝糖原?

11.比较糖代谢各途径在细胞内进行的部位、关键酶、产物、ATP生成与消耗。

12.下列反应中各需何种辅助因素或辅酶?各起何作用?

(1)丙酮酸→乳酸;

(2)葡萄糖→6一磷酸葡萄糖;

(3)糖原(Gn)→糖原(Gn+l)

(4)琥珀酰COA→琥珀酸十HSCoA;

(5)丙酮酸十CO2→草酰乙酸;

(6)3-磷酸甘油醛十Pi→1,3一二磷酸甘油酸;

(7)1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸。

13.写出糖酵解和糖异生途径的关键酶

14.6一磷酸葡萄糖、1,6—二磷酸果糖、草酰乙酸是如何彻底氧化的?每1分子分解时各产生多少ATP?

15.什么是巴斯德效应?

16.什么是乳酸循环?其生理意义是什么?

17.血糖的来源和去路有那些?胰岛素,胰高血糖素,糖皮质激素,肾上腺素如何调节血糖?

18.什么是糖原累积症?

第五章: 脂类酸代谢

1.饱和脂酸如何氧化供能?

2.计算软脂酸氧化成水和CO2时,可使多少ADP磷酸化生成ATP?

3.在体内糖如何转变成脂肪?

4.何谓酮体?酮体是如何生成和氧化?酮体代谢有何生理意义?

5.血浆脂蛋白可分为那几类?各有何生理功用?

6.何谓脂肪动员?何谓载脂蛋白?何谓脂肪酸的β-氧化?

7.何谓营养必需脂肪酸?

8.试述VLDL和LDL代谢?

9.列举下列通路的限速酶及其调节因素:

(1)脂肪酸合成(2)脂肪动员(3)胆固醇含成

10. 说明下列通路的生理意义:

(1)甘油一酯支路(2)柠檬酸一丙酮酸循环(3)脂肪酸β-氧化

11. 胆汁酸盐在脂类消化吸收中有何作用?

12. 丝氨酸如何转变成卵磷脂中胆硷?

13. 计算硬脂酸(C18)彻底氧化时生成的 A T P量及合成一分子硬脂酸需要的A T P、NADPH及乙酰COA的量。

14. 脂肪酸进入肝脏后有哪几条去路?

15. 胆固醇及脂肪酸合成所需原料如何从糖代谢得到供应。

16. 进食糖类是通过哪些环节而促进脂肪合成的?

17. 比较脂肪酸合成与脂肪酸β-氧化过程的区别。

第六章:生物氧化

1.解释下列名词

(1)生物氧化(2)细胞色素(3)呼吸链(4)氧化磷酸化

(5)P/O值(6)解偶联剂

3.请写出NADH氧化及琥珀酸氧化的二条呼吸链并比较在组成上的异同点。

4.组织中肌酸有何生理功能?

5.动物注射2,4一二硝基苯酚,会立即出现体温升高,何故?

6.请写出呼吸链抑制剂在呼吸链中的作用?为何说氰化物对机体是剧毒物质?

7.电子传递链概念及排列组成

8.电子传递链中ATP产生的部位

9.线粒体外还原当量转运入线粒体内的两条途径?

第七章: 氨基酸代谢

1.氮平衡及状态及意义?营养必需AA 食物Pr的互补作用

2.蛋白质的消化、吸收与腐败

3.体内蛋白质降解途径

4.联合脱氨基作用形式及部位特征

5.α-酮酸的去路

6.氨的来源、转运与去路

7.鸟氨酸循环、部位,过程,调节

8.高血氨症;肝昏迷氨中毒学说

9.γ-氨基丁酸(GABA)、牛磺酸、组胺、5-羟色胺、多胺来源哪些AA?

10.一碳单位及来源、生理功用

11.巨幼红细胞贫血与一碳单位和甲硫氨酸循环关联?

12.甲硫氨酸循环过程及生理意义

13.何谓活性甲基、活性硫酸?来源?

14.心肌损伤患者哪种转氨酶和肌酸激酶升高?

15.Tyr与哪些神经递质生成有关?白化症,黑尿酸症,巴金森氏与其何关联?

第八章: 核苷酸代谢

1.核酸消化吸收的基本过程及其有关的消化酶。

2.核酸在体内分解代谢的基本反应通路,嘌呤与嘧啶的分解产物是什么?

3.嘌呤和嘧啶的合成原料是什么?

4.嘌呤嘧啶合成途径有哪些?特点?

5.脱氧核糖核酸如何生成?

6.什么是嘌呤和嘧啶核苷酸合成的补救通路?

7.体内如何调节嘌呤和嘧啶核苷酸的合成?

第九章: 物质代谢调节

1.物质代谢的特点

2.物质代谢的相互联系

3.组织、器官的代谢特点及联系(营养物质互变关系)

4.代谢调节

细胞水平:

酶的隔离:分布意义,选择几条相关的代谢途径说明代谢调节是通过对关键酶活性的调节实现

5.酶活性调节方式:

快速调节:

变构调节及化学修饰调节概念、方式、意义

迟缓调节:

通过对酶蛋白分子的合成或降解改变细胞内酶量。

激素水平的代谢调节:

整体调节:

6.饥饿,应急状态三大营养物质的代谢状态如何?

第十章: DNA的生物合成

1.遗传信息传递的中心法则,半保留复制

2.简述原核生物DNA-pol的种类及其作用?

3.DNA聚合酶的即时校读

4.DNA复制的保真性所依赖的三种机制。

5.复制的半不连续性,岗崎片断

6.参与原核生物DNA复制的各种酶与蛋白质及其作用。

7.何谓突变,突变有哪些类型。(了解影响突变的因素有哪些)

8.简述DNA损伤的三种主要修复方式。

9.逆转录及逆转录酶的三种活性。

第十一章: RNA的生物合成

1.转录,模板链,不对称转录,核心酶(α2ββˊ),断裂基因

2.何谓启动子,原核生物启动子中有哪些特征序列,作用如何?

3.简述原核生物转录起始过程。

4.简述原核生物转录终止的两种形式。

5.简述真核生物中mRNA和tRNA的转录后加工

6.试比较复制和转录过程有何相似和不同。

第十二章: 蛋白质的生物合成

1.顺反子遗传密码* 开放阅读框架* S-D序列

2.遗传密码有哪些特点?(特点中涉及的概念要掌握)

3.氨基酰-tRNA合成酶的功能及作用特点?

4.在蛋白质合成过程中,各种RNA起什么作用?

5.简述蛋白质生物合成的延长过程。

6.多聚核蛋白体

7.翻译后加工包括哪些方面?

8.分子伴侣

9.以分泌蛋白进入内质网为例,理解蛋白质的靶向输送。

第十三章: 基因表达调控

1.概念:基因表达、管家基因、组成性表达、操纵子、基因重组、SOS反应

2.基因表达的规律

3.基因表达的方式

4.基因转录激活调节与哪些基本要素有关?

5.原核生物转录调节的特点

6.何谓乳糖操纵子?其结构组成?

7.在以下状态时,乳糖操纵子是开启还是关闭的?为什么?如开启,其转录水平如何?为什么?

A.培养基中同时存在高浓度G和乳糖

B.培养基中只存在乳糖

C.培养基中存在低浓度G和高浓度乳糖

8.Trp operon,,均为转录调节机制,各自的调节机制特点是什么?

9.真核生物基因组结构特点及表达调控特点。

10.葡萄糖存在时,大肠杆菌不能利用乳糖,当葡萄糖耗尽后,大肠杆菌才利用乳糖。请运用所学乳糖操纵子的有关知识解释其机制。

第十四章: 基因工程与基因重组

1.自然界常见基因转移及重组现象有哪些?掌握其定义?

2.DNA克隆技术基本步骤?

3.常用的工具酶有几种?

4.何谓基因载体?有几类?

5.有哪些方法可以使外源DNA和载体DNA连接。

6.常见的重组体的筛选方式分类?举例说明。

7.现有一研究项目,拟从人DNA中获得特定的长约1000bp的片段(此片段编码某生长因子),并拟将此生长因子大量生产。请你根据所学知识(可参阅其它有关资料),拟出一个可行的方案来。

8.基本概念:同源重组、特异位点的重组、转化作用、转座子、DNA克隆、限制性核酸内切酶、粘性末端、钝性末端、配伍末端、基因组DNA文库、cDNA文库、基因诊断、基因治疗

第十五章: 细胞信息转导

1.细胞信号传导有关的信息物质分类。

2.受体?受体分类(膜受体分类及结构特征)

3.受体作用特点

4.传导途径:画一简单示意图,将膜受体介导的信号传导途径小结,归纳。

并注意传导途径中环节的激活的机制(如G蛋白活化,PKA激活,IP3与胞内钙升高关系等)。

5.掌握cAMP-PKA,Ca2+-依赖性蛋白激酶激活途径。

6.受体激酶活性的有关途径

2016年硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲

考试题型:填空题(30~40分),名词解释(40~50分),问答题(60~80分)考试内容:

一.氨基酸

组成蛋白质的氨基酸的分子结构与分类,特殊氨基酸举例,两性解离与等电点,化学性质,光学性,氨基酸的纯化、生产与应用

二.蛋白质

1. 肽:概念、结构与性质,活性肽

2. 蛋白质的一级结构:氨基酸顺序的多样性,一级结构举例及简要表达式,胰岛素,一级结构在蛋白质结构中的作用,氨基酸序列与生物进化,同源蛋白

3. 蛋白质的高级结构:酰胺平面及其特点,二级结构,超二级结构与结构域,三级结构与构象、构型,维持三级结构的作用力,四级结构及其特点,球状与纤维状蛋白质

4. 蛋白质结构与功能:肌红蛋白、血红蛋白的结构与功能,变构效应,分子病,免疫系统(简介)与免疫球蛋白,肌球/动蛋白结构与功能,蛋白质的结构与功能的进化

5. 蛋白质分离纯化和表征:蛋白质的性质,变性与复性,聚合与沉淀,纯化方法,定性与定量,功能的研究

三.酶

1. 酶通论:酶的概念,酶催化特性,酶的分类与命名,专一性,酶活力及其测定,酶工程简介

2. 酶催化机理:活性中心,催化机理,活化能,催化作用举例,酶活性的调节

3. 酶催化反应动力学:反应速率,底物浓度对反应速率的影响,温度对反应速率的影响,pH对反应速率的影响,激活剂对反应速率的影响,抑制作用及抑制剂对反应速率的影响

四.维生素与辅酶

概念,脂溶性维生素,水溶性维生素,作为辅酶的金属离子

五.核酸

通论,结构及其构象特点,理化性质,生物功能,研究方法

六.新陈代谢

1. 总论:代谢的概念,分解与合成,代谢的特点,生物能学,能量代谢,ATP 与高能磷酸化合物,代谢调节的概念,研究方法

2. 糖酵解:过程,能量计算,调控,丙酮酸的去路

3. TCA循环:丙酮酸脱氢酶系催化的反应,TCA过程,能量计算,调控,TCA 的地位

4.生物氧化:概念,电子传递链,氧化磷酸化与底物磷酸化,ATP合成机制,葡萄糖彻底氧化形成ATP的数量计算,电子传递的抑制

5. 戊糖磷酸途径与乙醛酸途径:过程、特点与作用

6. 糖的异生作用:概念、过程及其特点

7. 糖原的分解与合成:磷酸解与水解,生物合成,糖原代谢的调控

8. 脂肪代谢:脂肪的水解,脂肪酸的氧化及能量计算,磷脂的代谢,脂肪酸代谢的调节,脂类的生物合成

9. 蛋白质降解与氨基酸代谢:蛋白质的降解,氨基酸分解代谢,氨基酸分解产物的去路,生糖与生酮氨基酸,一碳单位,氨基酸的合成与调节

10. 核酸的降解和核苷酸代谢:核酸、核苷酸的分解,核苷酸的合成

11. 各物质代谢的联系与调控

七.DNA的复制与修复

DNA复制的特点与规则,复制有关酶,复制过程,端粒酶及其作用,DNA的损伤、修复与突变

八.RNA的生物合成

转录与翻译的概念,RNA聚合酶,生物合成,转录过程,转录后的加工,RNA 复制,逆转录

九.蛋白质的生物合成

密码子,遗传密码与mRNA,密码子的基本特性,核糖体的结构,多核糖体,tRNA 的作用与氨酰-tRNA合成酶,翻译的过程,翻译后的修饰,信号肽

十.代谢调控

代谢调控概述,代谢的调节水平,酶活性的调节,细胞水平调节,激素与神经系统调节,基因表达的调节

普通生物学知识点总结

1) 植物分类,植物组织分类;

2) 叶的结构及功能;

3) 鲍鱼的分类地位,原口动物;

4) 减数分裂与有丝分裂的联系及区别;它们有什么重要的生物学意义;

5) 内质网的的功能与分类;

6) 真核动物的线粒体、核糖体与原核动物的线粒体、核糖体区别;

7) 人类基因组计划的意义及你的看法;

8) DNA 、RNA 、蛋白质各有什么生物学意义;

9) 新陈代谢,细胞质遗传;

10) 细胞分裂和细胞周期;减数分裂与有丝分裂的区别与联系;

11) 光合作用;

12) TAC;

13) 基因、基因工程的概念、原理以及其基本的实验程序;

14) 造血干细胞的概念;

15) 白细胞的自我保护方式;

16) 细胞连接,桥粒;卵裂;线粒体;细胞的全能性;

17) tRNA 的二级结构、三级结构?中心法则;

18) 粘菌是原核or真核?

19) 蓝藻,淡水藻简单了解;

20) 溶酶体由高尔基体分泌,了解高尔基体的一些知识;

21) 达尔文自然选择学说主要内容;

22) PCR原理,基本程序;

23) 生物分类,五界

24) 化学进化的过程;

25) 无性生殖;内稳态;

26) “学习”行为的方式了解;

27) 生物发光了解

28) 单克隆抗体免疫知识细胞免疫体液免疫等,半抗原

29) 血液的作用;

30) 蒸腾作用内呼吸外呼吸,细胞呼吸;

31) 异养营养类型119页;

32) 细胞中各种物质代谢相互关系83页;

33) 生物膜模型各种细胞器功能及生物学意义。

1 、细胞和生物大分子(蛋白质、脂肪、核酸等及氨基酸)

2 、遗传、进化和生态学

3 、分子生物学要重视如基因、中心法则、基因工程等,适当了解不要过深,掌握书本可。

生化课堂讨论题

1.蛋白质的一级结构的概念,稳定力量

举例说明蛋白质一级结构与功能的关系(核糖核酸酶变性与复性) 2.蛋白质的空间结构的概念(二、三、四级结构),稳定力量

举例说明空间结构与功能的关系(Hb与O2)

3.真核生物DNA双螺旋结构、mRNA、tRNA结构特点及功能。

4.酶促反应动力学的影响因素有哪些?

(1)酶反应动力学曲线为何类型曲线?代表意义是什么?

(2)Km,Vm含义,及意义

(3)最适温度,最适pH??

(4)抑制剂分类

(5)可逆性抑制剂对酶促反应速度的影响,对Km、Vm影响?

5.生糖AA(Asp、Glu、Ala)如何生成G?

6. 生糖AA(Asp、Glu、Ala)如何生成CO2,水产生能量?

7.蛋白质消化吸收腐败及AA分解代谢总途径(图示)

8.关键酶的调节方式?

9.整体水平代谢调节中三大营养物的代谢状况:(短期饥饿、长期饥饿。应急状态)

1.蛋白质的一级结构及空间结构概念及稳定力量

2.Pr二级结构基本形式有哪几种?

3.蛋白质亲水胶体的稳定因素有哪些?

4.蛋白质的变性与降解是否为同一事件?简述理由。

5.分子筛、离子交换树脂分离纯化蛋白质的原理

6.核酸的双螺旋结构的结构特征

7.简述酶抑制剂分类及作用机制区别?

8.以图示作出糖有氧氧化、糖酵解、糖异生、磷酸戊糖途径的综合图,并标明

关键步骤、产能、脱氢、产CO2部位。

9.血糖来源与去路

10 以图示写出糖原合成与分解途径,标明关键步骤。

11.甘油三酯的分解代谢途径(以TG为起始――乙酰CoA),步骤、关键酶;

12.血浆脂蛋白分类及分类依据、各血浆脂蛋白组成特点(密度、TG、PL、Pr),

各种血浆脂蛋白在脂类物质运输中的作用

13.一位同学早餐喝了两杯牛奶;另一位同学则吃了一块面包喝了一杯牛奶,

请问哪位同学早餐更具营养价值?为何?

14.氨的来源、转运与去路;α-酮酸的去路

15.肝昏迷氨中毒学说

16.一碳单位及来源、生理功用

17.心肌损伤患者哪种转氨酶和肌酸激酶升高?

18.Tyr与那些神经递质生成有关?白化症,黑尿酸症,巴金森氏与其有何关联?

19.巨幼红细胞贫血与一碳单位和甲硫氨酸循环关联?

20.以生化途径显示下列物质在体内如何进行生物氧化产能的具体步骤。(提

示:代谢物的中间产物如为三羧酸循环中间代谢物需经丙酮酸才能以乙酰CoA形式再进入三羧酸循环彻底氧化分解)谷氨酸、甘油、色氨酸

21.在大运动量或消耗型活动中,应补充足量的B族维生素,有何道理?

暨南大学生物化学期末考试试题二

一、名词解释(10分,每题2分)

1.氧化磷酸化

2. Anfinsen原理

3. 糖酵解

4. 别构效应

5. 主动运输

二、写出下列氨基酸的单字母缩写和三字母缩写(10分,每题1分)

1 色氨酸

2 亮氨酸

3 酪氨酸

4 苏氨酸

5 甘氨酸

6 丝氨酸

7 组氨酸 8 天冬酰胺 9 丙氨酸 10 脯氨酸

三、填空题(15分,每题0.5分)

1.蛋白质的结构分为一、二、三、四级结构,其中在二级结构和三级结构之间

又存在两个层次的结构(1)和(2),因此可以说蛋白质的结构可以分为6个层次的结构。

2.稳定蛋白质一级结构的主要作用力是(3),稳定蛋白质二级结构的主要作用

力是(4)。

3.稳定蛋白质三级结构的作用力主要来自弱相互作用,包括范德华力、盐键、

(5)和(6)。

4.其中(7)对稳定蛋白质三级结构是最重要的。蛋白质的四级结构主要是指蛋

白质(8)之间的相互作用。

5.酶是一类具有催化作用的生物大分子,现在发现绝大多数的酶是蛋白质,但

是有一些(9)也具有催化活性,我们称其为(10)。

6.酶的高效性是指酶能够降低(11),加快反应进行。

7.酶的高效性是因为酶采用邻近效应和定向效应、底物变形和诱导契合、(12)、

(13)和(14)等催化策略。

8.酶的专一性分为两种:(15)和(16)。

9.与酶的专一性有关的假说有两种:(17)和(18)。

10.生物膜是一种脂双层结构,膜蛋白可以分为膜外周蛋白、(19)和(20)。

11.生物膜具有(21)性和(22)性,目前对生物膜性质的描述得到主流认可的

是(23)模型。

12.生物膜为细胞提供了一个物资运输的屏障,不同物质的跨膜运输可以分为被

动扩散、促进扩散和主动运输,而参与跨膜运输的膜蛋白主要介导了其中的

(24)和(25)两种运输方式。

13.光合作用包括两个反应:光反应和暗反应。在高等植物中,光反应是由两个

光反应系统串联在一起组成的,光系统I中的反应中心是(26),光系统II 的反应中心是(27)。

14.光反应能够产生(28)和(29),同时放出(30)。

四、单项选择题(20分,每题1分)

1.下列关于氨基酸的叙述,错误的是:

A.酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环;

B. 酪氨酸和丝氨酸都含有羟基;

C.

亮氨酸和缬氨酸都是分支氨基酸; D. 脯氨酸和酪氨酸都是极性氨基酸;

E. 组氨酸、色氨酸和脯氨酸都是杂环氨基酸

2.蛋白质的α螺旋结构错误的是:

A.多肽链主链骨架C=O氧原子与NH氢原子形成氢键;

B.每隔3.6个氨基

酸残基上升一周; C.脯氨酸和甘氨酸对α螺旋的形成无影响; D.每个氨基酸残基沿螺旋中心旋转100度,向上平移0.15 nm

3.β折叠结构,下列说法正确的是:

A.只存在于角蛋白中;

B.只有反平行结构,没有平行结构;

C.是左手螺

旋; D.肽平面的二面角与α螺旋的相同 E.主链呈锯齿状折叠

4.关于蛋白质三级结构的描述错误的是:

A.有三级结构的蛋白质均有酶活性;

B. 球蛋白均有三级结构;

C.三级

结构的稳定性由多种弱相互作用维系; D.亲水基团都分布在三级结构的表面; E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸序列

5.伴随蛋白质变性的结构上的变化是:

A.肽链的断裂;

B.氨基酸残基的化学修饰;

C.一些侧链基团的暴露;

D.

二硫键的拆开

6.酶可以:

A.通过增加反应产物与底物的比值使反应平衡常数增加;

B.加快反应达到

平衡的速度;C.作用特异性高,但是催化效率却低于非有机催化剂;D.通过降低反应进行所需能量来加快反应速度;E,以上都不对

7.酶的非竞争抑制的动力学特点是:

A.Km值增大,Vmax不变;

B.Km值与Vmax均增大;

C.Km值不变,Vmax

减小;D.Km值减小,Vmax增大;E.Km值减小,Vmax不变

8.下列选项中不是Km值的意义的是:

A.Km值是酶的特征性物理常数,用于鉴定不同的酶;

B.Km值可以表示酶

与底物之间的亲合力,Km值越小,亲和力越大;C.Km值可以预见系列反应中哪一步是限速反应;D.用Km值可以选择酶的最适底物;E.比较Km值可以估计不同酶促反应的速度

9.别构酶与不同浓度的底物发生作用,常呈S型曲线,这说明:

A.别构酶是寡聚体;

B.别构酶催化几个独立的反应并最后得到终产物;

C.与

单条肽链的酶相比,别构酶催化反应的速度较快;D.别构酶结合一个底物后,将促进它与下一个底物的结合,并增加酶活力;E.产物的量在不断增加

10.根据米氏方程,有关[S]与Km之间关系的说法错误的是:

A.当[S]〈〈Km时,V与[S]成正比;

B.当[S]=Km时,v=1/2Vmax;

C.当[S]〉〉

Km时,反应速度与底物浓度无关;D.当[S]=2/3Km时,v=25%Vmax

11.下面关于酶的变构调控叙述正确的是:

A.是一种共价调节;

B.是调节亚基上发生磷酸化;

C.是不可逆的;

D.其反应

动力学不符合米氏方程;E.所有变构酶都有调节亚基和催化亚基

12.关于酶的抑制作用的叙述正确的是:

A.可逆抑制作用时指加入大量底物后可逆转的抑制作用;

B.不可逆抑制

作用是指用化学手段无法消除的抑制作用;C.非专一性不可逆抑制剂对酶活性的抑制作用可用于了解酶的必须基团的种类;D.非竞争性抑制剂属于不可逆抑制作用;E.可逆抑制作用于不可逆抑制作用的主要区别是提高底物浓度能否逆转抑制

13.下列激酶中哪一组催化糖酵解途径中的三个不可逆反应是:

A.葡萄糖激酶、己糖激酶、果糖磷酸激酶;

B.葡萄糖激酶、果糖磷酸激酶、

丙酮酸激酶;C.葡萄糖激酶、己糖激酶、丙酮酸激酶;D.己糖激酶、果糖磷酸激酶、丙酮酸激酶;E.都不对

14.缺氧条件下,糖酵解途径生成的NADH代谢去路是:

A.进入呼吸链供应能量;

B.丙酮酸还原为乳酸;

C.甘油酸-3-磷酸还原为甘

油醛-3-磷酸;D.在醛缩酶的作用下合成果糖-1,6-二磷酸;E.以上都不是

15.下列反应中伴随着底物水平的磷酸化反应的一步是:

A.苹果酸→草酰乙酸;

B.甘油酸-1,3-二磷酸→甘油酸-3-磷酸;

C.柠

檬酸→α-酮戊二酸;D.琥珀酸→延胡索酸;E.丙酮酸→乳酸

16.乙酰-CoA羧化酶是哪一个代谢途径的关键酶:

A、糖异生

B、磷酸戊糖途径

C、脂肪酸合成

D、胆固醇合成

17.可由呼吸道呼出的酮体是:

A、乙酰乙酸

B、β-羟丁酸

C、乙酰乙酰-CoA

D、丙酮

E、以上都

18.为了使长链脂酰基从胞浆转运到线粒体进行脂肪酸的β-氧化,所需要的载体为:

A、柠檬酸

B、肉毒碱

C、酰基载体蛋白

D、CoA

19.如果质子没有经过F

1/F

-ATP合成酶而回到线粒体基质,则会发生:

A.氧化

B.还原

C.解偶联

D.紧密偶联

E.主动运输

20.合成脂肪酸所需的氢由下列哪种物质提供:

A、NADP+

B、FADH2

C、FAD

D、NADPH

E、NADH

五、判断对错(15分,每题1分,以√表示对,以×表示错)

1.蛋白质分子中的二硫键可以用8M尿素等变性剂断裂

2.球状蛋白在水溶液中折叠形成疏水核心时,多肽链的熵增加,所以折叠是自发过程,不需要提供能量。

3.符合米氏方程式的酶促化学反应,其最大反应速度不受添加竞争性抑制剂的影响。

4.Km是酶的特征常数,在任何条件下,Km均不会改变。

5.在酶已被底物饱和的情况下,增加底物的浓度能使酶促反应初速度增加。

6.肝脏果糖磷酸激酶I(PFK I)受F-2,6-BP的别构抑制。

7.光合作用中,循环式光合磷酸化不产生NADPH.

8.一氧化碳对氧化磷酸化的影响主要是抑制ATP的形成过程,但不抑制电子传递过程。

9.奇数碳脂肪酸可以生糖。

10.线粒体只能进行脂肪酸碳链的缩短而不能进行脂肪酸碳链的延长。

11.氨是有毒的物质,在人体内主要是以谷氨酰胺形式运输的。

12.呼吸作用和光合作用均能导致线粒体或叶绿体基质的pH升高。

13.人体可以合成各种类型的饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸。

14.不同生物对氨基氮的排泄方式不同,如鱼类以氨的形式将氨基氮排出体外,鸟类是以尿酸的形式,植物、哺乳动物以尿素形式将氨基氮排出体外。

15.呼吸链上电子流动的方向是从高标准氧化还原电位到低标准氧化还原电位。

六、配伍题(12分,每空1分)

1.代谢途径的区域化是细胞调控各种代谢途径的一种方式,请把选择填入各题

后面的括号里

1 1.磷酸戊糖途径() A A.线粒体基质

2 2.TCA循环() B B.乙醛酸体

3 3.C3途径() C C.叶绿体

4 4.F

1-F

ATP 合成酶() D D.线粒体内膜

5 5.脂肪酸的β-氧化() E E.细菌的细胞质

6 6.乙醛酸循环() F F.细胞质

7 7.电子传递呼吸链()

2. 在代谢过程中物质的转运也是控制代谢的有效方式,将下列物质及其转运方

式配对。

1 8.脂酰COA(用于β-氧化)( ) A G.乳糜颗粒

2 9.NADH(进入线粒体)( ) B H.肉毒碱

3 10.三酰甘油(血液运输)( ) C I.苹果酸穿梭

4 11.乙酰辅酶A(用于合成脂肪酸)( ) D J.柠檬酸穿梭

5 12.草酰乙酸(用于糖异生)( ) E K.磷酸甘油穿梭

七、简答题(12分,每题3分)

1.人和鸭的胰岛素氨基酸序列除6个氨基酸残基外都是相同的,人胰岛素的pI比鸭胰岛

素的是高还是低?

A8 A9 A10 B1 B2 B27

人Thr Ser Ile Phe Val Thr

鸭Glu Asn Pro Ala Ala Ser

2.已知饮用甲醇可以致命,甲醇本身无害,但它在体内经乙醇脱氢酶作用生成甲醛,后者是有

毒的,令人奇怪的是甲醇中毒的一种处理方法是让患者饮酒,试问这种处理是否有效?为什

么?

3.新掰下的玉米的甜味是由于玉米粒中的糖浓度高.可是掰下的玉米储存几天后就不那么

甜了,因为50%的糖已经转化为淀粉.如果将新鲜玉米去掉外皮后放入沸水几分钟,然后

于冷水中冷却,储存在冰箱中可保持其甜味,这是什么道理?

4.如果膳食中只有肉、蛋和蔬菜,排除其他脂质,会不会发生脂肪酸缺乏症?

八、分析题(6分)

一种单底物的酶,一个同学在三种酶浓度的情况下测定其催化反应速度,并作出1/V vs

1/[S]双倒数图,依据你所学知识,指出这位同学作出的双倒数图应该是下列三个图的

哪一种?并说明原因。

A B C

答案

一、名词解释(10分,每题2分)

与电子传递链相偶联的由ADP生成ATP的过程

1.氧化磷酸

蛋白质的一级结构决定其三级结构

2. Anfinsen

原理

3. 糖酵解是指糖原或葡萄糖分子在无氧条件下氧化分解成为乳酸并产生ATP的过

程,由于该过程与酵母菌、细菌在厌氧条件下生醇发酵的过程相似,称之

为糖酵解。

4. 别构效应又称为变构效应,当某些寡聚蛋白的别构中心与别构效应剂(变构效应剂)

发生作用时,可以通过蛋白质构象的变化来改变酶的活性,这种改变可以

是活性的增加或减少。别构效应既可以是蛋白质本身的作用物也可以是作

用物以外的物质。

5. 主动运输凡是物质逆着浓度梯度的运输过程称为主动运输,这一过程的进行需要载

体蛋白的协助,需要消耗能量。

二、写出下列氨基酸的单字母缩写和三字母缩写(10分,每题1分)

氨基酸单字母缩写三字母缩写氨基酸单字母缩写三字母缩写色氨酸W Trp 丝氨酸S Ser

亮氨酸L Leu 组氨酸H His

酪氨酸Y Tyr 天冬酰胺N Asn

苏氨酸T Thr 丙氨酸 A Ala

甘氨酸G Gly 脯氨酸P Pro

三、填空题(15分,每题0.5分)

1 超二级结构(1)

2 结构域(1)

3 肽键

4 氢键

5 疏水相互作用(3)

6 氢键(3)

7 疏水作用8 亚基9 RNA

10 核酶11 反应活化能12 共价催化(7) 13 酸碱催化(7)14 金属离子催化(7)15 结构专一性(8) 16 立体异构专一性(8)17 锁匙假说(9)18 诱导契合(9) 19 膜内在蛋白(10)20 脂锚定蛋白(10)21 不对称性(11) 22 流动性(11)23 流动镶嵌模型24 促进扩散(12) 25 主动运输(12)26 P700 27 P680

28 ATP(14)29 NADPH(14)30 O2

四、单项选择题(20分,每题1分)

1 D

2 C

3 E

4 A

5 C

6 B

7 C

8 E

9 D 10 D 11 D 12 C

13 D 14 B 15 B 16 C

17 D 18 B 19 C 20 D

五、判断对错(15分,每题1分,以√表示对,以×表示错)

1 ×

2 ×

3 √

4 ×

5 ×

6 ×

7 √8 ×9 √

10 ×11 √12 √

13 ×14 ×15 ×

六、配伍题(12分,每空1分)

1,

1 1.磷酸戊糖途径( F ) A A.线粒体基质

2 2.TCA循环( A ) B B.乙醛酸体

3 3.C3途径( C ) C C.叶绿体

4 4.F

1-F

ATP 合成酶( DE ) D D.线粒体内膜

5 5.脂肪酸的β-氧化( A ) E E.细菌的细胞质

6 6.乙醛酸循环( B ) F F.细胞质

7 7.电子传递呼吸链( DE )

2.

1 8.脂酰COA(用于β-氧化) ( H ) A G.乳糜颗粒

2 9.NADH(进入线粒体) ( JK ) B H.肉毒碱

3 10.三酰甘油(血液运输) ( G ) C I.苹果酸穿梭

4 11.乙酰辅酶A(用于合成脂肪酸)( J ) D J.柠檬酸穿梭

5 12.草酰乙酸(用于糖异生) ( IJ ) E K.磷酸甘油穿梭

七、简答题(12分,每题3分)

1.答:鸭胰岛素的A8位是Glu,侧链在生理条件下带负电荷(2分);人胰岛素

的A8位是Thr,没有可解离的侧链,不带电荷。其他不同的残基都是侧链不带

电荷的中性氨基酸,它们不会影响胰岛素的电荷差异。因此,人胰岛素的pI比

鸭胰岛素的高(1分)。

2.答:乙醇可以与甲醇竞争(3分)醇脱氢酶,减少甲醇的代谢

3.新掰下来的玉米,其葡萄糖可以被酶转化为淀粉,所以过一段时间甜度下降。

加热后可以使酶失活(3分),丧失转化糖的能力。

4.糖类和氨基酸可以通过形成乙酰-CoA,转化为脂肪酸(3分),所以不会发生

脂肪酸缺乏。

八、分析题(6分)

由于该同学使用同一种酶,不同浓度,所以酶的Km值不会变,Vmax与酶量有关,

所以Vmax会发生改变(4分)。

米氏方程变为双倒数方程后,在X轴上的交点是-1/Km,Y轴上的交点是1/Vmax

(3分),所以应该是B(2分)。

暨南大学生物化学期末考试试题一

一、选择题(A型题,每题1分,共40分)(在每小题的五个备选答案中选出一个最佳答案,

填在答题纸的括号内)

1.下列氨基酸中,哪种含有巯基?

A.蛋氨酸

B.丝氨酸

C.酪氨酸

D.半胱氨酸

E.天冬酰胺

2.蛋白质分子中引起280nm波长处特征吸收峰的主要成份是:

A.半胱氨酸的巯基

B.谷氨酸γ-羧基

C.色氨酸的吲哚环

D.肽键

E.丝氨酸的羟基

3.胸腺嘧啶为

A.2-氧,4-氨基嘧啶

B.2,4-二氧嘧啶

C.5-甲基尿嘧啶

D.3氧,4-氨基嘧啶

E.1,4-二氧嘧啶

4.嘌呤核苷中的戊糖连于嘌呤的

A.N9上

B.C3上

C.C5上

D.N1

E.C2上

5.双链DNA分子中,如果A的含量为20%,则G的含量为:

A.20%

B.30%

C.40%

D.50%

E.60%

6.核酸对紫外线的吸收是由哪一结构所产生的?

A.磷酸二酯键

B.核糖戊环

C.碱基上的共轭双键

D.糖苷键

E.磷酸上的磷氧双键

7.合成胆固醇的限速酶是

A.HMGCoA合成酶

B.HMGCoA裂解酶

C.HMGCoA还原酶

D.甲羟戊酸激酶

E.鲨烯环氧酶

8.18碳硬脂酸经过β氧化其产物通过三羧酸循环和氧化磷酸化生成ATP的摩尔数为

A.131

B.129

C.148

D.146

E.150

9.ATP一般最容易断裂哪个磷酸键进行供能:

A.α

B.β

C.γ

D.δ

E.ε

10.下列反应中属于氧化与磷酸化偶联的部位是:

A.FAD→CoQ

B.CoQ→Cytb

C.Cytb→Cytc

D.Cytc→Cytaa3

E.琥珀酰CoA→琥珀酸

11.下列哪种维生素与氨基酸氧化脱氨基作用有关?

A.维生素PP

B.维生素B6

C.维生素B1

D.维生素C

E.泛酸

12.关于尿素合成的叙述正确的是

A.合成1分子尿素消耗2分子ATP

B.氨基甲酰磷酸在肝细胞胞液中形成

C.合成尿素分子的第二个氮子由谷氨酰胺提供

D.鸟氨酸生成瓜氨酸是在胞液中进行

E.尿素循环中鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸不因参加反应而消耗

13.下列哪一种物质是体内氨的储存及运输形式

A.谷氨酸

B.酪氨酸

C.谷氨酰胺

D.谷胱甘肽

E.天冬酰胺

14.儿茶酚胺与甲状腺素均由哪种氨基酸转化生成

A.谷氨酸

B.色氨酸

C.异亮氨酸

D.酪氨酸

E.甲硫氨酸

15.丙氨酸-葡萄循环的作用是

A.肌肉中的氨转运至肝

B.脑组织中的氨转运至肝

C.肝中的尿素转运至肌肉

D.脑组织中的氨转运至肌肉

E.肌肉中的甘氨酸转运至肝

16.5-Fu的抗癌作用机制为:

A.合成错误的DNA,抑制癌细胞生长

B.抑制尿嘧啶的合成,从而减少RNA的生物合成

C.抑制胞嘧啶的合成,从而抑制DNA的生物合成

D.抑制胸腺嘧啶核苷酸合成酶的活性,从而抑制DNA的生物合成

E.抑制二氢叶酸还原酶的活性,从而抑制了TMP的合成

17.脱氧核糖核苷酸生成方式主要是

A.直接由核糖还原

B.由核苷还原

C.由核苷酸还原

D.由二磷酸核苷还原

E.由三磷酸核苷还原

18.嘧啶环中的两个氮原子来自

A.谷氨酰胺和氨

B.谷氨酰胺和天冬酰胺

C.谷氨酰胺

和谷氨酸

D.谷氨酰胺和氨甲酰磷酸

E.天冬氨酸和氨甲酰磷酸

19.关于关键酶错误的是:

A.关键酶常位于代谢途径的第一个反应

B.代谢途径中关键酶的活性最高,对整个代谢途径的流量起决定作用

C.如一代谢物有几条代谢途径,则在分叉点的第一个反应常是关键酶所在

D.关键酶常是别构酶

E.受激素调节的酶常是关键酶

20.别构效应剂结合于别位酶的哪一部位:

A.酶分子的催化部位

B.酶分子的调节部位

C.除以上部位之外酶分子的任何部位

D.酶分子与底物结合后的催化部位

E.酶与底物的结合部位

21.hnRNA是下列哪种酶的转录产物:

A.原核生物RNA聚合酶

B.真核生物RNA聚合酶Ⅰ

C.真核生物RNA聚合酶Ⅱ

D.真核生物RNA聚合酶Ⅲ

E.真核生物DNA聚合酶

22.下列关于Pribnow盒的叙述哪项是正确的?

A.是真核生物的转录起始点上游的一致性序列

B.是原核生物的转录起始点上游-35区的一致性序列

C.其典型的一致性序列为TATAAT

D.其典型的一致性序列为TTGACA

E.是RAN聚合酶对转录起始的辨认位点

23.ρ因子的功能是

A.结合阻遏物于启动区域处

B.增加RNA合成速率

C.释放结合在启动子上的RNA聚合酶

D.参与转录的终止过程

E.允许特定转录的启动过程

24.下列哪一序列能形成发夹结构?

A.AATAAAACCACAGACACG

B.TTAGCCTAAATAGGCTCG

C.CTAGAGCTCTAGAGCTAG

D.GGGGATAAAATGGGGATG

E.CCCCACAAATCCCCAGTC

25.SnRNA的功能是

A.参与DNA复制

B.参与RNA的剪接

C.激活RNA聚合酶

D.是rRNA的前体

E.形成核糖体

26. 由于摆动现象,反密码子中第1个碱基如果是U,它可能与哪些碱基配对

A.A,G

B.A,C

C.A,U

D.A,G,C

E.G,C

27.一个tRNA的反密码子为5′—IGC—3′它可识别的mRNA遗传密码是:

A.5′—GCA—3′

B.5′—GCG—3′

C.5′—CCG—3′

D.5′—ACG—3′

E.5′—UCG—3′

28. 蛋白质生物合成中多肽链的氨基酸排列顺序取决于

A.相应tRNA的专一性

B.相应氨基酰tRNA合成酶的专一性

C.相应tRNA上反密码子

D.相应mRNA中核苷酸排列顺序

E.相应rRNA的专一性

29.与真核生物翻译起动阶段有关的物质是

A.核糖体的小亚基

B.mRNA上的丙氨酸密码

C.mRNA的多聚腺苷酸与核糖体大亚基结合

D.N-甲酰甲硫氨酸tRNA

E.延长因子EETu和EETs

30. 多肽链的延长与下列何种物质无关?

A.转肽酰酶

B.GTP

C.EETu、EETs和EFG

D.甲酰甲硫氨酰-tRNA

E.mRNA

31.下列哪项不是真核基因组的结构特点

A.真核基因组结构庞大

B.真核基因是不连续的

C.真核基因转录产物为多顺反子

D.真核基因组重复序列含量丰富

E.约80~90%的哺乳类基因组可能没有直接的遗传学功能

32.下列关于顺式作用元件的叙述哪项是错误的?

A.是DNA特定序列

B.即转录因子

C.增强子是顺式作用元件

D.对基因转录起调节作用

E.可与反式作用因子特异结合

33.下列哪项不是真核生物基因启动子的结构特点:

A.位于被转录基因的5'末端

B.TATA盒

C.GC盒

D.CAAT盒

E.位于被转录基因的3'末端

34.cDNA文库包括该种生物

A.某些蛋白质的结构基因

B.所有蛋白质的结构基因

C.所有结构基因

D.结构基因与不表达的调控区

E.内含子和调控区

35.常用质粒有以下特性

A.是线形双链DNA

B.插入片断的容纳量比λ噬菌体DNA大

C.含有抗药性基因

D.含有同一限制性内切核酸酶的多个切口

E.可自我复制,并传给子代细胞

36.生物转化第二相反应常与下列哪种物质结合

A.UDPG

B.UDPGA

C.UDP-半乳糖

D.UDP-半乳糖苷

E.UTP

37.非营养物质在体内通过生物转化后,不可能发生的是

A.极性增强

B.水溶性增加

C.脂溶性增加

D.易于从肾或胆道排泄

E.毒性改变

38.关于糖蛋白和蛋白聚糖的叙述错误的是

A.糖蛋白中含糖量比蛋白聚糖少

B.糖蛋白含蛋白质比蛋白聚糖多

C.糖蛋白和蛋白聚糖中糖的成份是相同的

D.糖蛋白和蛋白聚糖中糖的结构不同

E.糖蛋白和蛋白聚糖在体内的分布不同

39.下列哪项不是原癌基因激活的机制

A.基因突变

B.基因重排

C.基因扩增

D.基因插入

E.生长因子与DNA结合

40.下列哪一个基因是一抑癌基因

A.P53

B.P21

C.P28

D.myb

E.myc

二、名词解释(每题3分,共18分)

1.核酸杂交

2.P/O比值

3.一碳单位

4.外显子

5.遗传密码

6.操纵子

三、简答题(每题6分,共24分)

1.何谓蛋白质的二级结构?简述蛋白质二级结构的构象类型。

2.试述酶原激活的机制及其生理意义。

3.何谓脂肪动员?简述激素对脂肪动员的调节。

4.G蛋白结构有何特点?试述三种主要类型G蛋白的功能。

四、论述题(每题9分,共18分)

1.糖有氧氧化途径中哪些反应参与利用或生成ATP和还原当量?

2.试述DNA复制的基本规律。

标准答案

一、选择题

1.( D )

2.( C )

3.( C )

4.( A )

5.( B )

6.( C )

7.( C )

8.( D )

9.( C ) 10.( C )

11.( A ) 12.( E ) 13.( C ) 14.( D ) 15.( A )

16.( D ) 17.( D ) 18.( E ) 19.( B ) 20.( B )

21.( C ) 22.( C ) 23.( D ) 24.( C ) 25.( B )

26.( A ) 27.( A ) 28.( D ) 29.( A ) 30.( D )

31.( C ) 32.( B ) 33.( E ) 34.( A ) 35.( E )

36.( B ) 37.( C ) 38.( C ) 39.( E ) 40.( A )

二、名词解释

1.核酸杂交:在DNA变性后的复性过程中,如果将不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在

同一溶液中,只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系,在适宜的条件(温度及离子强度)下,就可以在不同的分子间形成杂化双链。这种杂化双链可以在不同的DNA与DNA之间形成,也可以在DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成。

这种现象称为核酸分子杂交。

2.P/O比值:每消耗1mol氧原子时 ADP磷酸化成ATP所需消耗的无机磷的mol数。

3.一碳单位:某些氨基酸在分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基因,称为一碳单位。

体内的一碳单位有甲基(—CH3)、甲烯基(—CH2—)、甲炔基(—CH==)、甲酰基(—CHO)、亚氨甲基(—CH==NH)等。

4.外显子:在断裂基因及其初级转录产物上出现,并表达为成熟RNA的核酸序列。

5.遗传密码:mRNA分子上从5,至3,方向,由AUG开始,每3个核苷酸为一组,决定肽链

上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号,称为三联体密码。

6.操纵子:由两个以上的编码序列与启动序列、操纵序列以及其它调节序列在基因组中成

簇串联组成。

三、简答题

1.何谓蛋白质的二级结构?简述蛋白质二级结构的构象类型。

定义:蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链主链中各原子(各氨基酸残基的α—碳原子及肽键有关原子)的空间排布,并不涉及氨基酸残基侧链 (R基)的构象。形式:有α—螺旋、β—折叠、β—转角和不规则卷曲等几种。

机制:酶原肽链中一个或几个肽键断裂,导致构象改变, 并形成酶的活性中心,使酶具有催化功能.

生理意义:避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化,并使酶在特定的部位和环境中发挥作用,保证体内代谢正常进行。

脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。

激素的调节:在脂肪动员中,脂肪细胞内激素敏感性甘油三酯脂肪酶(HSL)起决定性作用,它是脂肪分解的限速酶,称为激素敏感性脂肪酶。肾上腺素、去甲肾上腺素、胰高血糖素等激活HSL促进脂肪动员;胰岛素,前列腺素E及烟酸等抑制HSL,抑制脂肪的动员。

结构特点:G蛋白是一类和鸟苷酸相结合的外周蛋白,三个亚基组成,有两种构象

(内容要展开)

G蛋白的功能:Gs:激活AC;Gi:抑制AC;Gp:激活PLC。

四论述题

1.试述糖有氧氧化途径中哪些反应参与利用或生成ATP和还原当量?

2.试述DNA复制的基本规律。

(1)半保留复制:复制时,母链的双链DNA解开成两股单链,各自作为模板指导子代合成新的互补链。子代细胞的DNA双链,其中一股单链从亲代完整地接受过来,另一股单链则完全重新合成。由于碱基互补,两个子细胞的DNA双链,都和亲代母链DNA碱基序列一致。这种复制方式称为半保留复制。

(2)双向复制:复制时,DNA从起始点(origin)向两个方向解链,形成两个延伸方向相反的复制叉,称为双向复制原核生物是单个起始点的双向复制,真核生物是多个起始点的双向复制。

(3)半不连续性复制: DNA双螺旋的两条链是反平行的,而DNA合成的方向只能是5’→3’。在DNA复制时,1条链的合成方向和复制叉的前进方向相同,可以连续复制,叫作前导链;而另一条链的合成方向和复制叉的前进方向正好相反,不能连续复制,只能分成几个片段(冈崎片段)合成,称之为滞后链。领头链连续复制而随从链不连续复制,就是复制的半不连续复制。

(4)复制的高保真性DNA复制的精确度极高,误差率很低,高保真性的机制:①遵守严格的碱基配对规律;②DNA聚合酶在复制延长中对碱基的选择功能;③复制出错时,DNA聚合酶的即时校读功能。

。

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